The Innovation Life | 解答近二十年的争议：ABP1是否为生长素受体？

本文评述了生长素受体研究的最新进展。近期有两项独立研究从不同角度解析了胞外生长素受体及其触发的快速蛋白磷酸化在植物中的功能。一项研究发现ABLs是新的胞外生长素的受体，能够与共受体TMKs互作，激活TMKs胞内激酶结构域发生磷酸化，从而传递胞外生长素信号，引发细胞内蛋白的磷酸化响应。另一项研究发现，在藻类和不同陆生植物中，RAF样蛋白激酶介导了生长素快速触发的保守磷酸化信号转导。

导 读

生长素作为植物中最早发现的经典激素，参与植物几乎所有的生长发育过程。生长素受体包括位于细胞核内的经典TIR1/AFBs和非经典ETT/ARF3，以及位于细胞膜上的备受争议的ABP1。细胞核内经典生长素信号通路已相对清楚，但在缺乏核信号途径的藻类中，生长素信号的感受和传递机制仍不清楚。本评述聚焦于ABP1作为胞外生长素受体的争议，报告了相关研究的最新进展。

图1 图文摘要

1880年，达尔文和他的儿子发现，一种物质从燕麦胚芽的顶端移动到底部，诱导向光性弯曲生长。这种物质后来被称为生长素(Auxin)，是植物中最早发现的经典激素，参与了几乎所有的生长发育过程。

生长素受体包括位于细胞核内经典的TIR1/AFBs和非经典的ETT/ARF3，以及备受争议的位于细胞膜上的ABP1。经典的细胞核内生长素信号通路研究相对清楚，主要由三个蛋白家族介导：生长素结合F-box蛋白TIR1/AFBs、抑制蛋白Aux/IAAs与转录因子ARFs。当生长素缺失时，Aux/IAAs招募共抑制蛋白TPL/TPRs，抑制ARFs对下游生长素响应基因的转录调控；而生长素存在时，结合生长素的TIR1/AFBs与Aux/IAAs互作，促使Aux/IAAs发生泛素化并通过26S蛋白酶体降解，解除Aux/IAAs对ARFs的抑制，激活下游基因转录。

尽管细胞核内生长素信号传导功能强大，但其转录调控相对缓慢，难以介导某些快速的生长素响应，如质膜超极化、细胞质Ca2+瞬态、原生质体膨胀和胞质环流加速等。因此，细胞膜上可能存在另一类生长素受体来调节这些快速响应。定位于细胞膜上的ABP1是第一个被鉴定具有高亲和性的生长素结合蛋白，被视为重要的候选胞外生长素受体，但其作为胞外生长素受体的功能仍存在争议。

由于拟南芥突变体abp1-1和abp1-1s表现为胚胎致死，因此无法分析它们在胚后生长发育中是否存在缺陷。随后的研究发现，这种胚胎致死表型是由ABP1紧邻连锁的基因BSM/RUG2所致。利用CRISPR/Cas9技术和T-DNA突变技术获得的ABP1基因功能缺失突变体abp1-c1和abp1-TD1均未显示明显突变表型，这表明ABP1本身可能不是胞外生长素信号感受过程中的必需因子。近期在Cell杂志上发表了两篇关于生长素受体的研究，表明ABLs/ABP1-TMKs是胞外生长素的受体复合物。福建农林大学的徐通达教授和杨贞标教授团队的研究报道了两个在质外体定位的新的生长素结合蛋白ABL1(ABP1-like protein 1)和ABL2，AlphaFold结构模拟预测其与ABP1具有相似的结构，系统的生化和遗传分析表明生长素可以在1分钟内诱导ABL1/2与TMK的互作，在细胞膜上形成生长素共受体。三突变体abp1;abl1/2和四突变体abp1;abl1;tmk1-/+;tmk4在下胚轴伸长和ROP信号激活等方面均表现出生长素响应不敏感表型，并具有扁平细胞形态异常、植株变小和叶片卷曲等生长发育缺陷。ABL1/ABP1以及TMK的胞外结构域均能特异性结合生长素，并表现出协同效应，说明它们在细胞膜上形成生长素共受体。荷兰瓦赫宁根大学的Dolf Weijers教授团队的研究证明生长素在2分钟内触发全局性蛋白磷酸化组学变化，并确定RAF样蛋白激酶是生长素触发快速磷酸化信号途径的核心组分，介导藻类及多种陆生植物中保守的生长素快速响应。

上述研究构建了胞外生长素的感受和传递机制。当生长素缺失时，TMKs处于低磷酸化转态，不能激活生长素快速反应；当胞外生长素被ABLs/ABP1和TMKs感受时，形成ABLs/ABP1-TMKs共受体，激活TMKs胞内结构域的磷酸化，引发快速磷酸化反应，通过RAF样蛋白激酶等组分介导全局性蛋白磷酸化，实现生长素的快速反应。

总结与展望

ABP1-TMKs和ABLs-TMKs是胞外生长素的共受体复合物，探究这些受体复合物的结构并解析生长素结合引发的构象变化，可以阐明 TMK1胞内激酶结构域的激活和切割机制，这是一个值得深入探究的方向。在细胞膜上ABP1、ABLs、TMKs是否与PIN蛋白以及其他膜上的受体形成超级复合物，从而调控生长素感知、极性运输等关键过程，也是一个有趣的研究方向。此外，值得进一步探索ABLs/ABP1-TMKs介导的胞外生长素快速反应与TIR1/AFBs介导的核内生长素信号传导之间的协调关系。AlphaFold结构模拟预测显示ABLs与ABP1具有结构相似性，提示人工智能在未来科学研究中将发挥更大的辅助作用。

责任编辑

高志鹏  湖南农业大学

张文翔  上海交通大学

本文内容来自The Innovation姊妹刊The Innovation Life第2卷第2期以Commentary发表的“ABP1/ABLs and TMKs form receptor complexes to perceive extracellular auxin and trigger fast phosphorylation responses” (投稿: 2024-03-14；接收: 2024-05-10；在线刊出: 2024-05-17)。

引用格式：Cheng Q., Li J., and Wang B. (2024). ABP1/ABLs and TMKs form receptor complexes to perceive extracellular auxin and trigger fast phosphorylation responses. The Innovation Life 2(2), 100063.

作者简介

王 冰，博士，青年研究员。国家自然科学基金委“优秀青年基金”获得者，入选中国科学院青年创新促进会会员及优秀会员，获全国创新争先奖奖牌和第二届优秀女青年奖，担任The Innovation 青年编委和The Innovation Life编委。研究领域：从事植物激素的合成及信号转导机制研究，关注独脚金内酯调控地上株型进而提高作物产量的分子网络，独脚金内酯响应环境信号并调控作物抗逆性的分子机制，独脚金内酯与生长素、脱落酸、烟素等其它激素或信号分子的互作机理。通过定向改良独脚金内酯的合成及信号途径提高作物产量、耐逆性及养分利用效率，培育抗寄生作物。

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